血红蛋白
血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质(缩写为Hb或HGB)。是使血液呈红色的蛋白。血红蛋白由四条链组成，两条α链和两条β链，每一条链有一个包含一个铁原子的环状血红素。氧气结合在铁原子上，被血液运输。血红蛋白的特性是：在氧含量高的地方，容易与氧结合;在氧含量低的地方，又容易与氧分离。血红蛋白的这一特性，使红细胞具有运输氧的功能。
血红蛋白(hemoglobin;haemoglobin;Hb;HGB ) 每一血红蛋白分子由四分子的珠蛋白和四分子亚铁血红素组成，每个血红素又由4个吡咯环组成，在环中央有一个铁原子。血红蛋白中的铁在二价状态时，可与氧呈可逆性结合(氧合血红蛋白)，如果铁氧化为三价状态。血红蛋白则转变为高铁血红蛋白，就失去了载氧能力。珠蛋白约占96%，血红素占4%。α和β都类似于肌红蛋白，只是肽链稍短：α亚基为141aa;β亚基为146aa。α和β亚基隔着一个空腔彼此相向。在哺乳动物中，血红蛋白占红细胞干重的97%、总重的35%。平均每克血红蛋白可结合1.34ml的氧气，是血浆溶氧量的70~73倍。
血红蛋白组成结构
血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质。也是红细胞中唯一一种非膜蛋白。人体内的血红蛋白由四个亚基构成，分别为两个α亚基和两个β亚基，在与人体环境相似的电解质溶液中血红蛋白的四个亚基可以自动组装成α2β2的形态。血红蛋白的每个亚基由一条肽链和一个血红素分子构成，肽链在生理条件下会盘绕折叠成球形，把血红素分子抱在里面，这条肽链盘绕成的球形结构又被称为珠蛋白。血红素分子是一个具有卟啉结构的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四个吡咯环上的氮原子与一个亚铁离子配位结合，珠蛋白肽链中第8位的一个组氨酸残基中的吲哚侧链上的氮原子从卟啉分子平面的上方与亚铁离子配位结合，当血红蛋白不与氧结合的时候，有一个水分子从卟啉环下方与亚铁离子配位结合，而当血红蛋白载氧的时候，就由氧分子顶替水的位置。
血红蛋白是脊椎动物红血细胞的一种含铁的复合变构蛋白，由血红素和珠蛋白结合而成。其功能是运输氧和二氧化碳，维持血液酸碱平衡。也存在于某些低等动物和豆科植物根瘤中。分子量约67 000，含有四条多肽链，每个多肽链含有一个血红素基团，血红素中铁为二价，与氧结合时，其化学价不变，形成氧合血红蛋白。呈鲜红色，与氧解离后带有淡蓝色。有多种类型：血红蛋白A(HbA)，α2β2，占成人血红蛋白的98%;血红蛋白A2(HbA2)，α2δ2，占成人血红蛋白的2%;血红蛋白F(HbF)，α2γ2，仅存在于胎儿血中;血红蛋白H(HbH)，β4，四个相同β链组成的四聚体血红蛋白;血红蛋白C(HbC)，β链中Lys被Glu取代的血红蛋白;血红蛋白S(HbS)，镰刀状细胞红蛋白;血红蛋白O2(HbO2，HHbO2)，氧合血红蛋白;血红蛋白CO(HbCO)，一氧化碳结合血红蛋白。在没有氧存在的情况下，四个亚基之间相互作用的力很强。氧分子越多与血红蛋白结合力越强。中心离子铁(II)进一步和蛋白质链中的组氨酸结合，成为五配位。既是配位中心，又是活性中心。血红蛋白中铁(II)能可逆地结合氧分子，取决于氧分压。它能从氧分压较高的肺泡中摄取氧，并随着血液循环把氧气释放到氧分压较低的组织中去，从而起到输氧作用。一氧化碳与血红蛋白的结合较氧强，即使浓度很低也能优先和血红蛋白结合，致使通往组织的氧气流中断，造成一氧化碳中毒(使氧气与血红蛋白的结合能力下降，使人窒息而死亡)。
血红蛋白正常参考值
成年男性：120～160g/L
成年女性：110～150g/L
新生儿：170～200g/L
青少年(儿童)：110～160g/L
血红蛋白偏低的原因
1.血红蛋白低的原因有很多，营养不良是其中一个最常见因素。很多营养素缺乏会直接影响血红蛋白数量，如维生素不足(特别是B12)。这种问题最常见于孕妇和饮食不当的女性(缺乏叶酸，维生素和矿物质)。
2.缺铁性贫血症是因为饮食中缺乏铁造成的。铁摄入量不足直接影响血红蛋白生产，因此会导致血红蛋白分子生产过程中出现重大故障。这无疑会造成血红蛋白质水平偏低。
3.过度出血。如血痔，分娩时大量出血，功能失调性子宫出血，月经过多等。
4.荷尔蒙失调也会导致红血蛋白水平降低。有时甲状腺机能降低会引起身体新陈代谢率下降，患者会感觉疲劳和昏昏欲睡，这也是一个重要因素。
5.患脾脏或恶性贫血患者有可能因为过多红血细胞遭到破坏，导致血红蛋白水平下降。
6.长期感染导致的肾功能衰竭，癌症，克罗恩病等慢性疾病也会引起血红蛋白数量下降。其他类似原因还有肠道感染和自身免疫性疾病(如系统性红斑狼疮)等。
7.此外，还有一些药物有可能对红血细胞产生副作用，如化疗药物，或放射治疗等。
糖化血红蛋白
糖化血红蛋白是人体血液中红细胞内的血红蛋白与血糖结合的产物。血糖和血红蛋白的结合生成糖化血红蛋白是不可逆反应，并与血糖浓度成正比，且保持120天左右，所以可以观测到120天之前的血糖浓度。糖化血红蛋白的英文代号为HbA1c。糖化血红蛋白测试通常可以反映患者近8～12周的血糖控制情况。
糖化血红蛋白研究历史
糖化血红蛋白于1958年被使用色谱法首次从其它类型的血红蛋白中分离出来，并于1968年被分类为一种糖蛋白。1969年，人们发现糖化血红蛋白在糖尿病患者中的数量增加。1975年研究者们得到了生成糖化血红蛋白的反应式。
自从1968年第一次描述了在糖尿病患者中发现的异常血红蛋白以来，关于葡萄糖及其他碳水化合物与血红蛋白结合的糖化产物的术语，已经变化几次。自从1986年，IUPAC-IUB(国际纯化学与应用化学联合会)已经推荐使用糖化血红蛋白这一名称，即非酶促的血红蛋白的糖基化。另一方面，更高级的术语糖基化血红蛋白经常地用于日常语言和现在的出版物里。
根据每个糖化位点和反应参与物，总的糖化血红蛋白分成若干个亚组分。天然(非糖化)血红蛋白是A0(2α、2β链)。亚组分(HbA1a1 , HbA1a2 , HbA1b和HbA1c)因血红蛋白β链-N末端缬氨酸的游离氨基与不同碳水化合物糖基化而形成。这些亚组分总称为HbA1。除了血红蛋白β链的N末端缬氨酸外，血红蛋白分子内其他游离氨基也参与糖基化(α链N末端缬氨酸、赖氨酸ε-氨基)。
相对于HbA1，所有β-链N末端和其他游离氨基糖基化的血红蛋白被称作总糖化血红蛋白。除基本的成人血红蛋白AO外，在健康人里发现少量的胎儿血红蛋白HbF(2α、2γ链)和血红蛋白A2(2α、2δ链)。缬氨酸在δ链N末端，以类似的方式糖基化，例如，通过与葡萄糖的共价键形成HbA2c。亲和层析测定的糖化血红蛋白作为总糖化血红蛋白。
糖化血红蛋白操作方案
1、操作方法 (1)收集静脉血、加入EDTA抗凝。(2)根据样品数取试管若干，分别吸取400μl溶血剂加入各试管中。(3)分别吸取80μl标准或样本放入上述各试管中，混合均匀。(4)放置5～10min，则制成了血红蛋白样本A3。
2、糖化血红蛋白的制备及测定 (1)根据样品的数量，取干净的试管若干，分别吸取3.0ml阳离子树脂，放入各管中。(2)向上述试管中分别加入已预备的100μl血红蛋白样本(A3)。将层析柱插入试管中，使得橡皮塞高于液面至少1cm。(3)充分摇荡试管混合5～10min(最好使用涡旋摇荡器，如果没有则需剧烈摇荡20min。(4)然后慢慢推动层析柱进入试管，直到糖化血红蛋白提取完全。(5)上清液倒入另一支试管或直接倒入比色杯进行比色。(6)以蒸馏水作空白在415nm调零。(7)读取并记录标准，样品吸光度值。
3、总血红蛋白测定 (1)根据样品数量取试管若干，分别加入5.0ml蒸馏水。(2)加入20μl血红蛋白样本(A3)。混合均匀。(3)以蒸馏水作空白在415nm调零。(4)读取并记录各管吸光度值。
计算：糖化血红蛋白吸光度 总血红蛋白吸光度×10=糖化血红蛋白%(正常值范围6.0%～8%)。
